Гемоглобін: а кількісна характеристика та хімічна структура



Скачати 43.51 Kb.
Дата конвертації01.11.2020
Розмір43.51 Kb.
#10981
фізіологія пн
Гемоглобін: а) кількісна характеристика та хімічна структура

Він може з’єднуватися з киснем в капілярах легень і вивільняти його в капілярах тканин. Крім того, гемоглобін може зв’язувати деяку кількість вуглекислоти, яка утворюється в процесі клітинного метаболізму (у легенях зв’язок гемоглобіну з вуглекислим газом розпадається). У зв’язку з цим гемоглобін відіграє важливу роль у перенесенні дихальних газів.

Гемоглобін відноситься до класу хромопротеїнів. Це білки, молекула яких складається з простого білка глобіну і забарвленої простетичної групи небілкового характеру – гема. Молекула гемоглобіну складається з чотирьох поліпептидних ланцюжків, до складу кожної входить особливий пігмент – гем. Простий білок глобін і гем знаходяться, відповідно, у співвідношенні 96 % і 4 % від маси молекули.

До складу молекули гемоглобіну входять чотири однакові групи гему. Гем є протопорфірином, у центрі якого розміщений іон двовалентного заліза. Ключову роль у діяльності гемоглобіну відіграє іон заліза, який розміщений у центрі молекули протопорфірину. Останній, сполучений з цим іоном двома координаційними зв’язками, які утворилися внаслідок заміщення водню, називається гемом.

Одна з валентностей заліза реалізується при зв’язуванні гему з глобіном, до другої приєднується кисень або інші ліганди – вода, вуглекислота, азиди. Білкова і простетична частина молекули не тільки зв’язані, але й постійно мають один на одного сильний вплив. Глобін змінює властивості гему, визначаючи його здатність до зв’язування кисню. У свою чергу, гем забезпечує стійкість глобіну до дії фізичних факторів, розщеплення ферментами тощо.

Білковий компонент гемоглобіну Більша частина молекули гемоглобіну, яка складаєтьс приблизно з 10000 атомів припадає на долю білкового компоненту. Він складається з чотирьох окремих поліпептидних ланцюгів, до складу кожного з яких входить більше 140 амінокислотних залишків. Хімічний аналіз дозволив розкрити амінокислотну послідовність поліпептидних ланцюгів гемоглобіну. За останні роки за допомогою рентгеноструктурного аналізу було встановлено просторове розміщення цих ланцюгів.

Так, молекула гемоглобіну складається з двох симетричних “світлих ланцюгів”, які тісно переплетені з двома симетричними “темними” ланцюгами. Вся молекула має приблизно сферичну форму. Біля її поверхні в спеціальних “впадинах” розміщуються групи гему. Світлі субодиниці гемоглобіну дорослого (adult) – НвА, кожна з яких складається з 141 амінокислотного залишку, називається -ланцюжками, а темні субодиниці (по 146 амінокислот) – -ланцюжками. У гемоглобіну плода (fetus) людини (HbF) замість - ланцюжків є два так званих -ланцюжки, які відрізняються амінокислотною послідовністю. Після народження НвF замінюється на НвА.

Кількісна характеристика:

У крові новонароджених концентрація Нв становить 192-232 г/л,

У дорослих жінок – 120-140 г/л,

чоловіків – 130-160 г/л

Карбоксигемоглобіну в осіб, які не палять, міститься 0,5-1,5 % Нв; в осіб, які палять, – 8-9 % (особливо кількість його зростає після глибокої затяжки)

Вміст метгемоглобіну становить 0-37 мкмоль/л.

Середньою нормальною величиною гемоглобіну в крові людини рахують 140 г/л, що для людини масою 65 кгскладає біля 600 г.

Вираховано також, що 1 г Нв містить 3,5 мг заліза і, таким чином, у всіх еритроцитах організму його міститься 2500мг.

Кисневу ємкість виражають як кількість кисню, звязану одиницею обєму крові.

Відповідно до цього киснева ємкість нормальної крові, яка містить в кожному мілілітрі 0,14 г гемоглобіну складає біля 0,190 мл кисню.

Якщо кров людини, яка містить біля 600 г оксигемоглобіну, вся насичена киснем, то вона може зв’язати більше 800 мл кисню.



б) методи визначення

Для визначення вмісту гемоглобіну в крові запропоновано багато різних методів:

1) газометричний – вимірювання кількості зв’язаного кисню (1 г Нв може приєднати 1,36 мл кисню);

2) залізометричний – вимірювання рівня заліза в крові (вміст заліза в Нв складає 0,34 %);

3) колориметричний – порівняння кольору розчину крові з кольором стандартного розчину. Найбільшого розповсюдження отримали колориметричні методи, які базуються на колориметрії похідних Нв.

Найпростішим і широко розповсюдженим методом у минулому була колориметрія солянокислого 5 гематину, на якому оснований метод Салі. Він дуже простий і швидкий у користуванні, але похибка при визначенні ним Нв складає  30 %

Як уніфікований метод застосовують ціанметгемоглобіновий метод із застосуванням ацетонціангідрину. Принцип його полягає в тому, що гемоглобін окиснюють в метгемоглобін червоною кров'яною сіллю. Утворюється з ацетонціангідрином забарвлений ціанметгемоглобін, який визначають фотоелектроколориметром або спектрофотометром. Інтенсивність його забарвлення пропорційна кількості Нв.

в) сполуки гемоглобіну, їх особливості;

У процесі перенесення кисню його молекула утворює зворотній зв’язок з гемом, валентність заліза при цьому не змінюється. Гемоглобін, який приєднав кисень, стає оксигемоглобіном (НвО2). Коли хочуть спеціально відмітити, що гемоглобін не зв’язаний з киснем, його називають дезоксигемоглобіном

При окисненні гема залізо стає з двовалентного тривалентним, окиснений гем носить назву метгему, а вся поліпептидна молекула в цілому – метгемоглобіну (MetHb). У крові людини метгемоглобін міститься в незначних кількостях, але при деяких захворюваннях і отруєннях його вміст зростає. Небезпека таких станів полягає в тому, що окиснений гемоглобін не здатний віддати кисень. Накопичення в крові великих кількостей метгемоглобіну (НвОН) виникає після введення в організм ліків (наприклад, нітрогліцерину, перманганату калію).

На відміну від капілярів легень у капілярах тканин кисню менше, його напруження нижче і тут оксигемоглобін розпадається на гемоглобін і кисень. Гемоглобін, який віддав кисень, називають відновленим або редукованим гемоглобіном (Нв).

Оскільки кров проходить через тканини і віддає кисень, вона попутньо вбирає в себе кінцевий продукт окисних обмінних процесів у клітинах – СО2. Гемоглобін, який зв’язаний з вуглекислотою, називають карбогемоглобіном (НвСО2).

Гемоглобін досить легко приєднує чадний газ – оксид вуглецю (II) – CO. У цьому випадку хімічна спорідненість СО до гемоглобіну майже в 300 разів вища, ніж до кисню. Це означає, що варто тільки невеликій кількості чадного газу появитися в повітрі, як відбувається утворення значної кількості зв’язаних молекул гемоглобіну. Утворена сполука і блокований чадним газом гемоглобін уже не можуть служити переносниками кисню. Так при концентрації СО у повітрі рівній 0,1 %, біля 80 % гемоглобіну крові стає зв’язаним не з киснем, а з чадним газом. У результаті в організмі виникають важкі наслідки кисневого голодування.

Незначні отруєння чадним газом є зворотним процесом: СО поступово відщеплюється і виводиться при диханні свіжим повітрям. Використання чистого кисню при наданні невідкладної допомоги пришвидшує приблизно в 20 разів цю реакцію. При концентрації СО, що рівна 1 %, через декілька хвилин настає смерть. Під час взаємодії гемоглобіну з оксидом вуглецю (II) відбувається утворення карбооксигемоглобіну (НвСО), який не може переносити кисень.

НвО2 – оксигемоглобін – має яскраво-червоний колір. Утворення його відбувається в капілярах легень, де високе напруження кисню.

Нв – відновлений гемоглобін – має темно-червоний колір, що визначає колір венозної крові. Утворюється він у капілярах тканин.

НвСО2 – карбогемоглобін має вишневий колір і утворюється при проходженні крові через тканини.

НвСО – карбоксигемоглобін має яскравий червоний колір і утворюється при наявності СО в навколишньому повітрі.

НвОН – метгемоглобін має бурий колір і утворюється при наявності сильно діючих окисників.

г) обмін заліза в організмі;

Залізо є одним з основних за значенням мікроелементів організму. Концентрація його в сироватці крові складає 12,5-30,4 мкмоль/л майже все залізо входить до складу різних білків

1. Білки, які містять залізо в гемовій формі: а) гемоглобін; б) міоглобін; в) цитохроми; г) каталази; д) лактоферин.

2. Білки, які містять залізо в негемовій формі: а) феритин; б) гемосидерин; в) трансферин; г) ферменти: аконітаза, ксантиноксидаза, НАДН-дегідрогеназа.

Серед них найважливішим є гемоглобін. У молекулі гему залізо зв’язане з протопорфірином. Гем входить не тільки до складу гемоглобіну, він міститься в міоглобіні, цитохромах, входить до складу каталази, лактопероксидази. Основний білок, який містить залізо і не має гемової групи – феритин – містить залізо запасів. Залізо входить до складу похідного феритину – гемосидерину. Не має групи гему білок трансферин, який переносить залізо. Залізо в негемованій формі є в ряді ферментів (ксантиноксидаза, аконітаза, НАДНдегідрогеназа).

Основна кількість заліза в організмі (57,6 %) входить до складу гемоглобіну і міститься в еритроцитах.

Значна кількість заліза є в м’язах (27,6 %): більша частина цього заліза входить до складу феритину (68,1 % заліза м’язів), решта включена в міоглобін (21,9 %). У печінці відкладається 7,8 % заліза організму. Залізо печінки в основному входить до складу феритину і гемосидерину.

Залізо поступає в організм у складі харчових продуктів (м'ясо, печінка, риба, рис, горох, ізюм, курага). Краще всього всмоктується залізо, яке входить в склад харчових продуктів у формі гема.

Всмоктування заліза. У даний час відомо, що вміст заліза в організмі в основному залежить від його всмоктування. Виділення заліза з організму – процес, який недостатньо регулюється. Існує складний механізм, що перешкоджає всмоктуванню надлишкової кількості заліза.

Місце всмоктування. Хоча весь кишківник, включаючи товстий, здатний всмоктувати залізо, основна кількість заліза всмоктується в дванадцятипалій 7 кишці, а також у початковій частині порожньої кишки. Чим більший дефіцит заліза, тим дальше розповсюджується зона його всмоктування.

Механізм всмоктування заліза. Процес всмоктування заліза включає:

а) проникнення заліза в слизову оболонку з просвіту кишківника;

б) проникнення заліза з слизової оболонки в плазму;

в) заповнення запасів заліза в слизовій оболонці та вплив їх на всмоктування

Залізо проникає в слизову оболонку з просвіту кишківника завжди швидше, ніж з слизової оболонки в плазму. Обидві величини залежать від потреб організму в залізі, але проникнення заліза в слизову оболонку кишки менше залежить від вмісту заліза в організмі

При підвищеній потребі організму в залізі швидкість його поступлення в плазму з слизової оболонки наближається до швидкості проникнення в слизову оболонку кишківника. Залізо практично в кишківнику тоді не відкладається.

При зменшенні потреби організму в залізі сповільнюється його проникнення в кишківник, ще більше зменшується поступання заліза з слизової оболонки в плазму. Більша частина заліза, яке не всмоктується, відкладається в кишківнику у вигляді феритину.

Всмоктування заліза, яке входить до складу гему, відбувається інтенсивніше, ніж всмоктування неорганічного харчового заліза. Всмоктування харчового заліза обмежене: за добу всмоктується його не більше 2-2,5 мг. Залізо міститься в багатьох продуктах харчування як рослинного, так і тваринного походження. Висока концентрація заліза в м’ясі, печінці, нирках, бобах сої, петрушці, горосі, шпинаті, сушених абрикосах, чорносливі, ізюмі, яблуках.

Але має значення не кількість заліза в продукті, а його всмоктування з даного продукту. З продуктів рослинного походження залізо всмоктується обмежено, в більшій мірі – з більшості продуктів тваринного походження. Так, з телятини всмоктується до 22 % заліза, риби – біля 11 %, бобів сої – 7 %, квасолі – до 3 %, яєць – до 3 %, шпинату, рису – до 1 %

Залізо, яке входить до складу білків, що містять гем, всмоктується значно краще, ніж з феритину і гемосидерину.

На всмоктування заліза впливає ряд факторів: так оксалати, фосфати, які входять до комплексу з залізом, знижують його всмоктування, а аскорбінова, піровиноградна кислоти, фруктоза, сорбіт, алкоголь, НCl – підвищують.

Втрати заліза. Встановлено, що за добу чоловіки втрачають з калом біля 0,4 мг заліза; 0,25 мг заліза виділяється з жовчю; 0,1 мг – із злущеним епітелієм кишківника; 0,2-0,3 мг – з епітелієм шкіри; 0,1 мг – з сечею. За добу чоловіки і неменструюючі жінки втрачають біля 1 мг заліза. Втрати заліза у менструюючих жінок набагато перевищують втрати заліза в чоловіків. Сюди входять втрати заліза під час менструацій (від 2 до 79 мг щоразу), під час вагітності (700-800 мг), під час пологів (550 мг), лактації (більше 400 мг заліза).

Транспорт заліза в організмі здійснюється за допомогою білка трансферрину, а депонування відбувається в формі іншого білка – ферритину. Поступаючи в клітини, залізо зв'язується з внутрішньоклітинним білком сидерохиліном, який транспортує залізо в мітохондрії, де синтезується гем.

Дефіцит заліза — найпоширеніший мікроелементоз. За даними ВООЗ (1991), на земній кулі дефіцит заліза виявляли у 500 млн осіб. У структурі всіх анемій залізодефіцитна становить 80%. У Центральній та Східній Європі в 10- 12 % жінок та 3-8 % чоловіків виявлено залізодефіцитну анемію. Серед осіб молодого (ювенільний період) віку 50 % мають латентний дефіцит заліза чи залізодефіцитну анемію, а серед жінок дітородного віку 30 % мають дефіцит заліза. Залізо належить до незамінних та життєво важливих для організму людини елементів, входить до складу гемоглобіну, міоглобіну, використовується для функціонування металозалежних елементів, окисно- 9 відновних реакцій та для забезпечення інших життєво важливих фізіологічних процесів.



д) деструкція еритроцитів і гемоглобіну;

е) поняття про колірний показник, середній вміст гемоглобіну.

Колірний показник відображає відносний вміст гемоглобіну в еритроцитах. Вираховують його визначенням відношення за наступною формулою:

Х гем / N гем : Х ер / N ер, де

Х гем – знайдена кількість гемоглобіну,

N гем – нормальна кількість гемоглобіну,

Х ер – знайдена кількість еритроцитів,

N ер – нормальна кількість еритроцитів

Якщо прийняти, що в нормі в 100 мл крові міститься 16,7 г гемоглобіну і 5,0·106 еритроцитів, то колірний показник розраховують за формулою:

Х гем / 16,7 : Х ер / 500000, а при скороченні отримуємо:

Х гем х 3/ перші три цифри еритроцитів.

У практичній роботі користуються таблицями.

Колірний показник у новонароджених дорівнює в середньому 1,2; у дорослих – 0.85-1,05. Середній вміст гемоглобіну в еритроциті відображає абсолютний вміст Нв в одному еритроциті в пікограмах (пг). Визначають його шляхом ділення концентрації гемоглобіну в одиниці об'єму крові на число еритроцитів у тому ж об'ємі: СВГ = концентрація Нв : вміст еритроцитів Нормальні величини складають 26-33 пг.



2. Міоглобін: а) локалізація, структура; б) функціональні особливості.

У скелетних і серцевому м’язах знаходиться м’язовий гемоглобін – міоглобін.

Це дихальний пігмент червоного кольору. За своєю біохімічною характеристикою він близький до гемоглобіну крові. Подібність виражається в наявності одної і тої ж простетичної, однакової кількості заліза і здатності вступати у зворотні сполуки з киснем і вуглекислотою. Кисеньзв’язуючі властивості міоглобіну значно відрізняються від таких у гемоглобіну. У зв’язку з меншою, ніж у гемоглобіну, щільністю в нього різко зростає спорідненість до кисню. Тому міоглобін виключно пристосований до депонування кисню. Це має велике значення для постачання киснем м’язів, особливо тих, які здійснюють ритмічні скорочення протягом тривалого часу (м’язах кінцівок, жувальних м’язах, серці)

При роботі всіх цих м’язів у фазі скорочення відбувається перетискання капілярів, так що кровотік через тканину в цю фазу фактично припиняється. Саме в цей момент оксиміоглобін є важливим джерелом кисню, так як він «запасає» кисень при розслабленні і віддає його при скороченні м’язів. Завдяки високій спорідненості до кисню напівнасичення ним міоглобіну відбувається в звичайних умовах швидше, ніж за 0,1 секунду. У серці міститься біля 0,5 % міоглобіну. при зниженні тиску з 40 до 5 мм рт. ст. ця кількість звільняє 2 см3 кисню на кожний грам тканини серцевого 16 м’яза. Такого об’єму кисню достатньо, щоб покрити потреби серця в кисні при систолі. У нормі в крові та сечі міоглобін відсутній.



Вплив складу плазми на реологію крові: а) білкових і небілкових компонентів; б) фізико-хімічних факторів. в) реологічні особливості крові у дітей та осіб похилого віку.

Реологія – це наука про текучі властивості рідин. Оскільки кров постійно рухається судинами розглянемо цю властивість крові з точки зору компонентів, що її визначають.

а) білкових і небілкових компонентів;

У плазмі крові людини в 1 літрі є 65-85 г/л білка.

Білки плазми діляться на:


  • альбуміни (35-50 г/л)

  • глобуліни (α1 – 1-4 г/л, α2 – 4-8 г/л, β – 6-12 г/л, γ – 8- 16 г/л)

  • фібриноген (2-4 г/л).

Альбуміни

  • на 80 % забезпечують онкотичний тиск крові (колоїдноосмотичний). Це впливає на розподіл води між плазмою та міжклітинною рідиною.

  • Утворюються в печінці;

  • за добу (за умов нормального харчування) виробляється їх майже 17 г; період піврозпаду альбумінів складає 10-15 днів.

  • виконують функцію переносників багатьох транспортованих кров’ю речовин, таких як білірубін, уробілін, жирні кислоти, солі жовчних кислот, солі важких металів, фармакологічні препарати (пеніцілін, сульфаніламіди, антибіотики тощо).

Глобуліни

  • це група білків, яких електрофоретично розділяють на α1 (альфа1), α2 (альфа2), β (бета) і γ (гама).

  • До складу фракції α1-глобулінів входять білки, простетичною групою яких є вуглеводи. Ці білки називаються глікопротеїнами. В їх складі циркулює майже 60 % всієї глюкози плазми. До субфракції глікопротеїнів відноситься ще одна група вуглеводовмісних білків – мукопротеїни, які містять мукополісахариди.

  • Фракція α2-глобулінів включає гаптоглобіни, які за хімічним складом є мукопротеїнами, і мідьвмісний білок церулоплазмін. На кожну білкову молекулу останнього припадає вісім атомів міді, що зумовлює оксидантну активність цього білка. Церулоплазмін зв’язує майже 90 % міді, яка є в плазмі. До інших білків фракції α2-глобулінів належить тироксин-зв’язуючий білок, транскобаламін (вітамін В12-зв’язуючий глобулін), транскортин (кортизолзв’язуючий глобулін).

  • Бета-глобуліни приймають участь у транспорті фосфоліпідів, холестерину, стероїдних гормонів, катіонів металів. Майже 75 % усіх жирів і ліпоїдів плазми входять до складу ліпопротеїнів. Металовмісний білок трансферин переносить залізо. Саме він забезпечує транспорт цього елементу кров’ю (кожна молекула трансферину містить два атоми трьохвалентного заліза).

  • До фракції γ-глобулінів входять різні антитіла, багато з яких мають ферментативну активність. Так як потреба в них різна, то розміри і склад фракції гама-глобулінів значно коливається. До γ-глобулінів належать також аглютиніни крові (α- і β).

  • Утворюються глобуліни в печінці, кістковому мозку, селезінці, лімфатичних вузлах. За добу синтезується майже 5 г глобулінів. Період їх піврозпаду – 5 днів.

Фібриноген

  • є розчинним попередником фібрину.

  • З його переходом у фібрин відбувається зсідання крові і перетворення його в щільний згусток.

  • Плазма крові, яка не містить фібриногену називається сироваткою.

  • Утворюється фібриноген у печінці.

б) фізико-хімічних факторів

До них відноситься пластичність, осмотичні властивості, гематокрит, в’язкість, швидкість осідання еритроцитів.

Пластичність. Нормальний еритроцит може легко змінювати свою форму під дією зовнішніх сил. Внаслідок цього відносна в’язкість крові в дрібних судинах суттєво менша, ніж у судинах з діаметром більше 7,5 мкм. Ця властивість еритроцитів зумовлена наявністю в них НвА.

Осмотична резистентність. Вміст білків у еритроцитах вищий, а низькомолекулярних речовин нижчий, ніж у плазмі. Осмотичний тиск, створений високою концентрацією білків всередині клітини, компенсується малою концентрацією низькомолекулярних речовин, і тому осмотичний тиск в еритроцитах тільки трохи вищий, ніж у плазмі: величина його достатня для забезпечення нормального тургору. Мембрана еритроцитів пропускає з різною проникністю низькомолекулярні речовини. Завдяки цьому при пригніченні активного транспорту іонів (активно переноситься через мембрану Na+ i K + : 28 Na+ – з клітини, а К+ – в клітину) знижується їх трансмембранний концентраційний градієнт. Високий внутрішньоклітинний вміст білків, який при цьому залишається постійним, перестає компенсуватися, і осмотичний тиск у еритроциті зростає. У результаті вода починає поступати в еритроцити. Це триває до того часу, поки мембрана його не трісне і гемоглобін не вийде в плазму. Це так званий осмотичний гемоліз.

Якщо позаклітинна рідина тільки помірно гіпотонічна, еритроцити набрякають і набувають форми близької до сферичної, і, навпаки, в гіпертонічному середовищі вони втрачають воду і зморщуються.

Вивчення осмотичної резистентності еритроцитів проводять у середовищах із зростаючою гіпотонічністю. Мінімальна осмотична резистентність еритроцитів свіжої крові спостерігається в 0,50-0,45 % NaCl, максимальна – в 0,34-0,32 % NaCl

Осмотичний гемоліз еритроцитів настає також в ізотонічних розчинах речовин, які легко проникають через їх мембрану, наприклад, сечовина. Сечовина рівномірно розташовується в еритроцитах і зовнішньому середовищі. Так як клітинна мембрана затримує великі молекули всередині еритроцитів, осмотичний тиск у них стає більшим, ніж зовні (різниця між поза- і внутрішньоклітинним осмотичним тиском у цьому випадку буде пропорційна кількості сечовини, яка зайшла в клітину). В еритроцити починає поступати вода, що призводить до розриву мембрани.

Гемоліз може відбутися і при дії речовин, які розчиняють жири (наприклад, хлороформ, ефір). Ці речовини вимивають ліпіди з мембрани еритроцитів, залишаючи отвори. Гемолітична дія мил, сапонінів і синтетичних миючих засобів зумовлена тим, що вони знижують поверхневий натяг між водною і ліпідними сторонами мембрани. Це веде до емульгації жирів, вимивання їх з мембрани і утворення отворів, через які виходить вміст клітини.

Гематокрит. Це співвідношення об’єму форменних елементів до загального об’єму крові. Визначається за допомогою гематокрита – капіляра, який поділений на 100 позначок. При центрифугуванні клітини крові осідають з одного боку капіляра, а далі йде плазма. За кількістю поділок читаємо величину гематокритного показника або гематокрита. У нормі виражається в процентах або в одиницях СІ – літр/літр і становить у жінок – 0,38-0,42 л/л (38-42 %), у чоловіків – 0,40-0,48 л/л (40-48 %).

В’язкість крові. Це сила тертя, яка виникає між шарами рідини, які рухаються з різною швидкістю. Оскільки у судинному руслі з різною швидкістю рухаються форменні елементи крові та плазма, то в’язкість якраз і залежить від них. Визначається даний показник за допомогою віскозиметра. У нормі в’язкість крові дорівнює приблизно 5 (так як в’язкість води становить 1).

Швидкість осідання еритроцитів (ШОЕ). При розміщенні крові, яка не має здатності до зсідання, у вертикальному стані спостерігається повільне осідання еритроцитів на дно. Це відбувається тому, що відносна густина еритроцитів вища (становить 1,090-1,098 г/см3 ), ніж плазми (1,025-1,034 г/см3 ). 25 Це швидкість осідання еритроцитів. Вона виражається в міліметрах висоти стовпчика плазми, що з’явилася над шаром еритроцитів, які осіли, за одиницю часу (звичайно за годину). У здорових людей ШОЕ становить: у жінок – 2-15 мм/год; у чоловіків –2- 10 мм/год. Механізм осідання еритроцитів є складним і залежить від багатьох факторів. До них належить кількість еритроцитів, їх морфологічні особливості, величина заряду, здатність до агломерації, білковий склад плазми. Так ШОЕ буває збільшена при схильності еритроцитів до утворення агрегатів. Опір таких агрегатів тертю менший, ніж сумарний опір складових їх елементів, так як при утворенні агрегатів знижується відношення поверхні до об’єму; тому вони осідають швидше. ШОЕ збільшується при значному зменшенні числа еритроцитів, так як при цьому знижується в’язкість крові; при збільшенні гематокриту (зростанні числа еритроцитів) спостерігається зворотний процес. ШОЕ значно змінюється при зміні білкового складу плазми. ШОЕ знижується при збільшенні в плазмі альбумінів і збільшується при збільшенні фібриногену, гаптоглобіну, церулоплазміну і ліпопротеїнів, а також парапротеїнів – імуноглобулінів, які утворюються в надлишку при деяких патологічних станах.

2. Деформаційна здатність еритроцитів: а) мембранні механізми; б) роль еритроцитарного вмісту.

Еритроцитарний склад крові. Вікові зміни спостерігаються як з кількістю, так і з якістю еритроцитів. У крові новонароджених є 5,9-6,7 Т/л еритроцитів. Слід відзначити, що серед них міститься багато молодих, ще не зовсім зрілих червоних кров’яних тілець – ретикулоцитів. Можуть появитися в невеликій кількості і нормобласти. Характерним є макроцитоз еритроцитів. Це 35 свідчить про інтенсивне протікання процесів медулярного еритропоезу. Крім цього, можлива мобілізація екстрамедулярних вогнищ кровотворення в печінці і селезінці. Одним із факторів, який визначає кількість червоних кров’яних тілець у період новонародженості є нестача кисню в час внутрішньоутробного розвитку та під час пологів. Після народження дитина починає отримувати достатню кількість кисню, тому зникає потреба в компенсаторному підсиленні еритропоезу. При цьому також спостерігається підвищене руйнування циркулюючих у крові дитини еритроцитів, а це, на фоні недостатності ферментних систем печінки, може привести до виникнення фізіологічної жовтяниці новонароджених. До кінця першого року вміст еритроцитів зменшується і становить 3,9-4,8 Т/л. У подальшому кількість червоних кров’яних тілець наростає. Починаючи з 4 років, з появою перших ознак перетворення червоного кісткового мозку в жовтий, вміст еритроцитів не буде збільшуватись, залишаючись на одному рівні з дорослими. При старінні кількість еритроцитів у крові змінюється мало.

3. Фізіологічний аналіз швидкості осідання еритроцитів (ШОЕ): а) поняття про агрегацію еритроцитів; б) вплив складу крові на ШОЕ; в) вплив фізіологічних станів організму на ШОЕ.



Шви́дкість осіда́ння еритроци́тів (ШОЕ) — неспецифічний лабораторний показник крові, що відображає співвідношення фракцій білків плазми; зміна ШОЕ може служити непрямою ознакою поточного запального або іншого патологічного процесу.

Проба ґрунтується на здатності еритроцитів в позбавленій можливості згортання крові осідати під дією гравітації. В нормі величина ШОЕ у чоловіків не перевищує 10 мм/годину, а у жінок — 15 мм/годину.



Принцип методу:

Питома маса еритроцитів перевищує питому масу плазми, тому вони поволі осідають на дно пробірки. Швидкість, з якою відбувається осідання еритроцитів в основному визначається ступенем їх агрегації, тобто їх здатністю злипатися разом. Через те, що при творенні агрегатів зменшується відношення поверхні частинок до їх об'єму, опір агрегатів еритроцитів тертю виявляється менше, ніж сумарний опір окремих еритроцитів; у зв'язку з цим швидкість осідання збільшується.

Агрегація еритроцитів головним чином залежить від їхніх електричних властивостей і білкового складу плазми крові. В нормі еритроцити несуть від'ємний заряд і відштовхуються один від одного. Ступінь агрегації (а значить і ШОЕ) підвищується при збільшенні концентрації в плазмі т.з. білків гострої фази — маркерів запального процесу. В першу чергу — фібриногену, C-реактивного білка, церулоплазміну, імуноглобулінів і інших. Навпаки, ШОЕ знижується при збільшенні концентрації альбумінів.

Понад сто років даний лабораторний тест застосовується для кількісного визначення інтенсивності різноманітних запальних процесів. Так, найчастіше збільшення ШОЕ пов'язано з гострою і хронічною інфекцією, імунопатологічними захворюваннями, інфарктами внутрішніх органів.

Хоча запалення і є найчастішою причиною прискорення осідання еритроцитів, збільшення ШОЕ також може обумовлюватися і іншими, у тому числі і не завжди патологічними, станами.

ШОЕ також може збільшуватися при злоякісних новоутвореннях, при значному зменшенні числа еритроцитів, при гіпопротеїнемії, в період вагітності, при вживанні деяких лікарських препаратів, наприклад, саліцилатів.

Помірне підвищення ШОЕ (20—25 мм/год) може спостерігатися при анеміях, при гіпопротеїнемії, у жінок в період менструації і вагітності. Різке підвищення ШОЕ (більше 60 мм/годину) звичайно супроводжує такі стани як септичний процес аутоіммуні захворювання, злоякісні пухлини, що супроводяться розпадом тканин, лейкоз. Зменшення швидкості осідання еритроцитів можливо при гіперпротеїнемії, при зміні форми еритроцитів, еритроцитозах, лейкоцитозі, ДВС-синдромі, гепатитах.

Не зважаючи на свою неспецифічність визначення ШОЕ все ще є одним з найпопулярніших лабораторних тестів для встановлення факту інтенсивності запального процесу.

4. Загальна характеристика резистентності еритроцитів: а) визначення понять "резистентність" та "гемоліз"; б) види гемолізу.

Осмотична резистентність. Вміст білків у еритроцитах вищий, а низькомолекулярних речовин нижчий, ніж у плазмі. Осмотичний тиск, створений високою концентрацією білків всередині клітини, компенсується малою концентрацією низькомолекулярних речовин, і тому осмотичний тиск в еритроцитах тільки трохи вищий, ніж у плазмі: величина його достатня для забезпечення нормального тургору. Мембрана еритроцитів пропускає з різною проникністю низькомолекулярні речовини. Завдяки цьому при пригніченні активного транспорту іонів (активно переноситься через мембрану Na+ i K + : Na+ – з клітини, а К+ – в клітину) знижується їх трансмембранний концентраційний градієнт. Високий внутрішньоклітинний вміст білків, який при цьому залишається постійним, перестає компенсуватися, і осмотичний тиск у еритроциті зростає. У результаті вода починає поступати в еритроцити. Це триває до того часу, поки мембрана його не трісне і гемоглобін не вийде в плазму. Це так званий осмотичний гемоліз. Якщо позаклітинна рідина тільки помірно гіпотонічна, еритроцити набрякають і набувають форми близької до сферичної, і, навпаки, в гіпертонічному середовищі вони втрачають воду і зморщуються. Вивчення осмотичної резистентності еритроцитів проводять у середовищах із зростаючою гіпотонічністю. Мінімальна осмотична резистентність еритроцитів свіжої крові спостерігається в 0,50-0,45 % NaCl, максимальна – в 0,34-0,32 % NaCl.

Гемоліз – руйнування оболонки еритроцитів, яке супроводжується виходом гемоглобіну в плазму крові. Гемолізована кров стає прозорою і називається лаковою.

Види гемолізу:

1. Механічний гемоліз. Виникає внаслідок механічного руйнування мембран еритроцитів. Це явище спостерігається, наприклад, при роздавлюванні еритроцитів у судинах стопи (у солдат – маршовий гемоліз) або при струшуванні пробірки з кров’ю.

2. Осмотичний гемоліз. Виникає тоді, коли осмотичний тиск в еритроциті більший,ніж осмотичний тиск плазми крові. У такому випадку вода за законами осмоса надходить в еритроцит, його об’єм зростає і відбувається руйнування мембрани. Причиною осмотичного гемолізу може бути : - зменшення осмотичного тиску середовища, в якому знаходиться еритроцит (гіпотонічний розчин); - збільшення осмотичного тиску в самому еритроциті внаслідок збільшення проникності їх мембрани або порушення роботи Na-K-насосів.

3. Хімічний гемоліз – гемоліз, який виникає під впливом речовин, які здатні руйнувати мембрану еритроцитів (ефір, хлороформ, алкоголь, жовчні кислоти, сапонін та ін.)

4. Термічний гемоліз – гемоліз під впливом високих і низьких температур. Наприклад, при заморожуванні крові.



5. Біологічний гемоліз – гемоліз, який розвивається при переливанні несумісної крові, при укусах деяких змій, павуків.
Скачати 43.51 Kb.

Поділіться з Вашими друзьями:




База даних захищена авторським правом ©res.in.ua 2022
звернутися до адміністрації

    Головна сторінка